含氮激素作用于靶细胞膜上，与膜上的特异受体结合，从而激活膜上的腺苷酸环化酶（adenylate cyclase，AC），促进胞浆内三磷酸腺苷（ATP）转变为环一磷酸腺苷（cyclic AMP，cAMP）， cAMP激活无活性的蛋白激酶， 通过催化细胞内蛋白质的磷酸化作用，诱发靶细胞的生理效应。在这一过程中，激素将信息传至靶细胞，而cAMP则将此信息传至细胞内的有关酶系， 因此称cAMP为第二信使，激素为第一信使。信息由第一信使传递给第二信使，引起细胞内一系列的酶促反应， 从而发生调节作用，这是第二信使学说的基本内容。
以cAMP为第二信使学说地提出，推动了激素作用机制的研究工作迅速深入发展。 近年来的研究资料表明，cAMP并不是惟一的第二信使，可能做为第二信使的化学物质还有cGMP、三磷酸肌醇、二磷酰甘油、Ca2+等。另外， 关于细胞表面受体调节、酰苷酸环化酶活化机制、蛋白激酶C的作用等方面的研究都取得了很大进展，现概述如下：
1.激素与受体的相互作用：激素的膜受体多为糖蛋白，其结构一般分为三部分：细胞膜外区段、质膜部分和细胞膜内区段。细胞膜外区段含有许多糖基，是识别激素并与之结合的部位。激素分子和靶细胞膜受体的表面，均由许多不对称的功能基团构成极为复杂而又可变的立体构型。激素和受体可以相从诱导而改变本身的构型以适应对方的构型，这就为激素与受体发生专一性结合提供了物质基础。
激素与受体的结合力称为亲和力（affinity）。一般来说， 由于相互结合是激素作用的第-步，所以亲和力与激素的生物学作用往往一致，但激素的类似物可与受体结合而不表现激素的作用，相反却阻断激素与受体相结合。实验证明，亲和力可以随生理条件的变化而发生改变，如动物性周期的不同阶段，卵巢颗粒细胞上的卵泡刺激素（FSH）受体的亲和力是不相同的。 某一激素与受体结合时，其邻近受体的亲和力也可出现增高或降低的现象。
受体除表现亲和力改变外，其数量也可发生变化。有人用人淋巴细胞膜上胰岛素受体进行观察发现，如长期使用大剂量的胰岛素，将出现胰岛素受体数量减少，亲和力也降低； 当把胰岛素的量降低后，受体的数量和亲和力可恢复正常。许多种激素（如促甲状腺激素、绒毛膜促性腺激素、黄体生成素、卵泡刺激素）都会出现上述情况。这种激素使其特异性受体数量减少的现象， 称为衰减调节或简称下调（down regulation）。下调发生的机制可能与激素-受体复合物内移入胞有关。相反， 有些激素（多在剂量较小时）也可使其特异性受体数量增多，称为上增调节或简称上调（up regulation），如催乳素、卵泡刺激素、血管紧张素等都可出现上调现象。下调或上调现象说明， 受体的合成与降解处于动态平衡之中，其数量是这一平衡的结果，它的多少与激素的量相适应，以调节靶细胞对激素的敏感性与反应强度。
2.G蛋白在信息传递中的作用 激素受体与腺苷酸环化酶是细胞膜上两类分开的蛋白质。激素—受体结合的部分在细胞膜的外表面，而腺苷酸环化酶在膜的胞浆面，两者之间存在一种起耦联作用的调节蛋白-鸟苷酸结合蛋白（guanine nucleotide-binding regulatory protein），简称G蛋白。G蛋白由α、β和γ三个亚单位组成，α亚单位上有鸟苷酸结合位点。当G蛋白上结合的鸟苷酸为GTP时则激活而发挥作用，但当G蛋白上的GTP水解为GDP时则失去活性。当激素与受体结合时，活化的受体便与G蛋白的α亚单位结合，并促使其与β、γ亚单位脱离，才能对腺苷酸环化酶起激活或抑制作用。
G蛋白可分为兴奋型G蛋白（Gs）和抑制型G蛋白（Gi）。Gs的作用是激活腺苷酸环化酶，从而使cAMP生成增多；Gi的作用则是抑制腺苷酸环化酶的活性，使cAMP生成减少。有人提出，细胞膜的激素受体也可分为兴奋型（Rs）与抑制型（Ri）两种，它们分别与兴奋性激素（Hs）或抑制性激素（Hi）发生结合，随后分别启动Gs或Gi，再通过激活或抑制腺苷酸环化酶使cAMP增加或减少而发挥作用。
3.三磷酸肌醇和二酰甘油为第二信使的信息传递系统 许多含氮激素是以cAMP为第二信使调节细胞功能活动的，但有些含氮激素的作用信息并不以cAMP为媒介进行传递，如胰岛素、催产紊、催乳素、某些下丘脑调节肽和生长因子等。实验表明，这些激素作用于膜受体后，往往引起细胞膜磷脂酰肌醇转变成为三磷酸肌醇（inositol 1，4，5-triphosphate，IP3）和二酰甘油（diacylglycerol，DG），并导致胞浆中Ca2+浓度增高。近年来，有人提出IP3和DG可能是第二信使的学说，引起人们的重视， 并且得到越来越多的实验证实。
这一学说认为，在激素的作用下，可能通过G蛋白的介导，激活细胞膜内的磷脂酶C（phospholipase C，PLC），它使由磷脂酰肌醇（PI）二次磷酸化生成的磷脂酰肌醇二磷酸（PIP2）分解，生成IP3和DG。DG生成后仍留在膜中，IP3则进入胞浆。在未受到激素作用时，细胞膜几乎不存在游离的DG，细胞内IP3的含量也极微， 只有在细胞受到相应激素作用时，才加速PIP2的降解，大量产生IP3和DG。IP3的作用是促使细胞内Ca2+贮存库释放Ca2+进入胞浆。细胞内Ca2+主要贮存在线粒体和内质网中。实验证明，IP3引起Ca2+的释放是来自内质网而不是线粒体，因为在内质网膜上有IP3受体，IP3与其特异性受体结合后，激活Ca2+通道，使Ca2+从内质网中进入胞浆。IP3诱发Ca2+动员的最初反应是引起短暂的内质网释放Ca2+，随后是由Ca2+释放诱发作用较长的细胞外Ca2+内流， 导致胞浆中Ca2+浓度增加。Ca2+与细胞内的钙调蛋白（calmodulin，CaM）结合后，可激活蛋白激酶，促进蛋白质磷酸化，从而调节细胞的功能活动。
DG的作用主要是它能特异性激活蛋白激酶C（protein kinase C，PKC），PKC的激活依赖Ca2+的存在。激活的PKC与PKA一样可使多种蛋白质或酶发生磷酸化反应，进而调节细胞的生物效应。 此外，DG的降解产物花生四烯酸是合成前列腺素的原料，花生四烯酸与前列腺素的过氧化物参与鸟苷酸环化酶的激活，促进cAMP的生成。cAMP作为另一种可能的第二信使，通过激活蛋白激酶G（PKG）而改变细胞的功能。
类固醇激素分子量小且是脂溶性的， 可以扩散通过细胞膜进入细胞内与胞浆中的受体结合，形成激素-胞浆受体复合物。激素-胞浆受体复合物可进入细胞核内。复合物再与核内受体结合， 转变为激素-核内受体复合物，启动DNA的转录过程，生成新的信使核糖核酸（mRNA）转移至胞浆内，翻译合成新的蛋白质（酶），从而引起相应的生理效应（见动画)。